泛素化位点预测在线（泛素化位点质谱鉴定原理）

蛋白质经泛素-蛋白酶体降解研究基本思路(图文详解)

1、根据泛素与底物的连接位点，目前有9种方式的泛素化，包括M1， K6，K11，K27，K29，K33，K48，K63， G76。不同方式的泛素化调控不同的功能。其中，与蛋白酶体降解相关的泛素化为K48。

2、泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。

3、泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。

泛素化位点预测软件求助

1、方法一：western blot and strip 通过WB检测所有发生泛素化的蛋白条带，拍照后，将膜strip。然后与特定蛋白的抗体和特定泛素化位点的抗体反应，显色拍照。

2、需要的话，选择Draw structure，在绘图模块中看预测的二级结构结果。输出的二级结构以最小自由能顺序排列。

3、具体地，Softberry使用了多种方法来预测氨基酸功能位点，包括序列分析、结构分析和机器学习等方法。

4、在左侧激酶家族树中选择激酶种类，把需要预测的蛋白质序列填到输入框中点submit即可，如果一次输入多条序列需要使用FASTA格式。软件安装包中有用户手册。

泛素化的过程

泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类，从中选出靶蛋白分子。

主要有四步： 泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。

主要有两步：第一步，泛肽激活酶、泛肽载体蛋白、泛肽-蛋白连接酶共同作用下，将泛肽C端的羧基与底物蛋白的赖氨酸残基的ε氨基形成异肽键，后续泛肽以类似的方式连接成串，完成对底物蛋白的多泛肽化标记。

E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质。

泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子。这些酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等系列的修饰过程。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。首先泛素与被选择降解的蛋白质形成共价连接，使后者得以标记，然后蛋白酶体将其降解。泛素的这种标记作用称为泛素化，是由三种酶参与的催化反应完成的，同时需消耗ATP。

泛素相关知识点

泛素与氨基酸的相关性主要是指泛素分子中存在的七个不同的氨基酸残基，这些氨基酸残基包括甲硫氨酸（Met-1）、赖氨酸（Lys-Lys-1Lys-2Lys-2Lys-3Lys-48和Lys-63）。

单泛素化 是在一个底物蛋白残基上添加一个泛素分子。 多单泛素化 是将一个泛素分子添加到多个底物残基中。 多泛素化 是在底物蛋白上的单个残基上形成遍在蛋白链。

泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。

泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相关。因此，作为近年来生物化学研究的一个重大成果，它已然成为研究、开发新药物的新靶点。

泛素-蛋白酶体降解途径包括两个主要阶段。第一阶段为泛素与蛋白底物的相互作用：①高能硫酯键E1-泛素复合物的形成，消耗一分子ATP，并释放一分子单磷酸腺苷（AMP）和一分子焦磷酸。

泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应。

生物科学上的最新研究成果

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